Nascimben Andrea
Gli epitopi leganti le IgE (sono siti di aggancio per le cellule immunitarie ) dovrebbero essere persi durante il passaggio gastrointestinale, ma per una serie di motivi digestivi sembrano rimangano in parte intatti amplificando il rischio di risposte allergiche
(Bannon, 2004 ).
Quando il chimo lascia lo stomaco ed entra nel duodeno, il Ph basso induce il rilascio di secretina, che a sua volta porta alla secrezione di bicarbonato dal pancreas per aumentare il pH fino a 7 (Keller e Layer, 2005 ) .
La presenza di aminoacidi e grassi, nel duodeno porta alla secrezione di colecistochinina che innesca il rilascio di enzimi pancreatici tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi, entero-peptidase ed elastase (sono secreti come zimogeni inattivi e hanno un pH ottimale di 7–8
( Keller e Layer, 2005 ).
La tripsina attivata e la chimotripsina scindono i legami peptidici rispettivamente sul lato carbossilico degli amminoacidi basici e sul gruppo carbonilico degli amminoacidi aromatici (Erickson e Kim, 1990 ).
Anche i trattamenti termici come la cottura , in particolare al forno, la tostatura, la pastorizzazione modificano la stabilità e l'attività degli allergeni mediante modificazione chimica, attraverso il dispiegamento della struttura proteica e/o aggregazione con la matrice alimentare (Besler et al., 2001)
Per esempio si è constatato che la pastorizzazione induce l'aggregazione delle proteine BLG e ALA ​​del latte, favorendo l’ingresso delle stesse tramite le cellule M dell’epitelio intestinale e presentandole con maggior frequenza alle sovrastanti placche di Peyer intestinali ( Roth-Walter et al., 2008 ), eventi che facilitano i fenomeni allergici.
Dopo la tostatura, anche la allergenicità delle arachidi risulta aumentata ( Gruber et al., 2005 ; Maleki et al., 2000 ) come anche l'allergene dei crostacei (la tropomiosina), con l'essiccazione porta alla modifica di Maillard (glicazione della tropomiosina) che aumenta la capacità di legare le IgE grazie alla formazione di nuovi epitopi (Nakamura et al., 2005 )
Al contrario, la fermentazione delle proteine ​​del latte da parte dei lattobacilli riduce la capacità di legame delle IgE e la conseguente allergenicità ( Yao et al., 2015 ).
I legami disolfuro (legami presenti all'interno delle proteine ) possono contribuire alla resistenza alla digestione degli allergeni stabilizzando la struttura tridimensionale e rendendo i legami peptidici meno accessibili agli enzimi proteolitici ( Sen et al., 2002 ) come per esempio la proteina degli arachidi Ara, che avendo otto residui di cisteina ha un elevato potenziale per formare quattro legami disolfuro intramolecolari costituendo una conformazione terziaria molto solida che non consente l'accesso agli enzimi digestivi (proteasi). Meccanismi che amplificano il rischio di allergia.
L'importanza dei legami disolfuro è alla base delle potenzialità come allergene
E’ noto che la struttura tridimensionale determina se i potenziali siti di scissione enzimatica possono essere o non essere accessibili alle proteasi, un passaggio essenziale nelle potenzialità allergeniche, infatti alcune proteine allergeniche risultano essere resistenti alla digestione gastrica, poichè mantengono la propria struttura terziaria anche nell'ambiente gastrico acido, impedendo la degradazione da parte della pepsina.
Il Glutine è una di quelle proteine poco digeribili ai nostri enzimi litici e questo è il meccanismo alla base delle reattività immunitaria di questa proteina
Intestini "delicati" e non in perfetta EUbiosi dovrebbero rinunciare ad assumere Glutine da qualsiasi fonte provenga.
Sicuramente i cosiddetti grani antichi, hanno dimostrato una maggiore digeribilità per via del loro minor numero di epitopi (siti di aggancio immunitario), ma pur sempre ne mantengono una discreta potenzialitÃ
Coloro che NON presentano l'intestino "dei nostri nonni" notoriamente persone in sottopeso, dediti a lavori manuali e alimentati con diete fondamentalmente vegetariane (o quanto meno poco carnivore..) ,dovrebbero rinunciare integralmente a questa non essenziale proteina perchè al di là delle qualità "panificatorie" non rappresenta certo un valore aggiunto sul piano nutrizionale, ne tanto meno un incentivo di salute...
Dunque come abbiamo detto pocanzi, la struttura proteica svolge un ruolo importante nella sua digeribilità , garantendo l'accesso ai legami peptidici da parte degli enzimi digestivi ( Wijesinha-Bettoni et al., 2010), e la sua conseguente digestione,
al contrario proteine che rimangono ampie e con grande numero di siti di aggancio favoriranno il legame con i nostri anticorpi generando una conseguente attivazione immunitaria
In conclusione, prima di pensare ad ELIMINARE una lunga sequela di alimenti o ridursi ad adottare discutibili alimentazioni (palesemente contronatura) che privano la persona dei substrati essenziali (fibre alimentari, polifenoli, vitamine) cerchiamo di lavorare affinchè la condizione microbiotica intestinale possa essere la più vicina possibile all'EUbiosi,
unica condizione che ci potrebbe permettere di avere maggiore selettività intestinale impendo che indesiderati frammenti proteici possano riversarsi all'interno delle mucose ALLERTANDO il sistema immune.
Buona Salute
e
Sana Riflessione a tutti