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ALLERGIA E PERMEABILITA' INTESTINALE

Aggiornamento: 17 feb

Nascimben Andrea



Come abbiamo visto in altri articoli dedicati alle reazioni allergiche ( e simil-allergiche) a seconda delle proprietà molecolari come i legami peptidici tra i diversi amminoacidi, i legami a idrogeno della catena secondaria e quelli disolfuro della struttura terziaria ovvero i fattori di ripiegamento proteico (e conseguente formazione di epitopi per le IgE ), possono incrementare o diminuire le potenzialità allergeniche di una proteina alimentare.


E’ ragionevole prevedere che la digestione di una proteina mediante Pepsina ( ha un pH ottimale di 1–2), seguita da tripsina , e chimotripsina (pH ottimale a 6,5 ​​per tripsina e chimotripsina), in condizioni non ottimali potrebbero produrrebbe frammenti peptidici ≥ 9 aminoacidi.


Ciascun enzima ha una corrispondente specificità o preferenza per l'idrolisi di specifici legami peptidici basati sulla sequenza di amminoacidi.





Per esempio la Pepsina scinde i legami peptidici preferibilmente adiacenti agli amminoacidi aromatici, mentre la Tripsina e la chimotripsina scindono i legami peptidici sul lato carbossilico degli aminoacidi lisina, arginina, fenilalanina, triptofano e tirosina (Y) (Ahn J, Cao M-J, Yu YQ, Engen JR. Accessing the reproducibility and specificity of pepsin and other aspartic proteases. Biochimica et biophysica acta. 2013;STUDIO: Hedstrom L. Serine protease mechanism and spec15)ificity. Chemical reviews. 2002)


È noto che quando vicino al sito di scissione vi sono presenti aminoacidi come la prolina e gli aminoacidi acidi (aspartico e glutammico) si riduce la capacità di scissione dei legami peptidici da parte della Tripsina (Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA. Does Trypsin Cut Before Proline? Journal of Proteome Research. 2008; STUDIO: Šlechtová T, Gilar M, Kalíková K, Tesařová E. Insight into Trypsin Miscleavage: Comparison of Kinetic Constants of Problematic Peptide Sequences. Analytical Chemistry. 20


Infatti la ridotta digeribilità del Glutine risiede nella sua ricchezza di glutammina e prolina



Sulla base di queste specificità stabilite e della varietà delle sequenze proteiche della dieta, è probabile che la pepsina, la tripsina e la chimotripsina non riescano a scindere tutti i legami peptidici, mantenendo numerosi prodotti peptidici intatti


Fino ad oggi non si è dimostrata una correlazione assoluta tra la presenza di proteine non del tutto digerite e allergenicità perchè, probabilmente uno dei fattori che limita questa proporzione è la permeabilità intestinale ovvero quanto la barriera è in grado di limitare l’ingresso nelle mucose di questi potenziali allergeni

.


In altre parole, la presenza di molti allergeni nel lume intestinale ma con una barriera selettiva riduce le potenzialità di risposta allergica e viceversa







Anche i sali biliari hanno un ruolo nella digestione delle proteine poiché tripsina e la chimotripsina in presenza di questi sali, sono più efficienti nel scindere i legami peptidici , (Robic S, Linscott KB, Aseem M, Humphreys EA, McCartha SR. Acidi biliari come modulatori dell'attività e della stabilità enzimatica . Il giornale delle proteine . 2011)


Ed infine anche la quantità di enzimi litici farà la differenza poiché in condizioni di saturazione del substrato, la velocità di reazione della scissione sarà bassa.



Dunque la domanda che ci dovremmo porre è:


COME FARE PER MANTERE UNA CONDIZIONE DI EUBIOSI INTESTINALE ED UNA BUONA SELETTIVITA' DELLA BARRIERA INTESTINALE ?


Per rispondere a questa, importante, domanda è necessario dare una attenta lettura ai numerosi post che trattano di Microbiota, Disbiosi, Fibre alimentari, Allergie, Ammine Biogene e Istamina.


Ricerca e Lettura aprono la mente (ed evitano di schierarsi per Tifoserie ....)


Buona Salute a tutti







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